proteina allosterica
Conosciuto anche come proteina allosterico che regola le proteine. Proteina di legame allosterico è in aggiunta al substrato con il sito attivo, ma anche modulatori allosterici aventi un sito di legame della proteina. Allosterico sito attivo proteina e il sito allosterico possono appartenere a differenti subunità (subunità attiva e subunità regolatrice), nonché tra il sito attivo tra parti del sito attivo e la regolazione di cambiamenti conformazionali proteiche attraverso le interazioni. Come ad esempio l'emoglobina (Hb). Hb in eritrociti ossigeno trasporto è il materiale principale, composta da due subunità dei due (come adulto Hb come α2β2), ciascuna subunità contenenti eme molecola (ossigeno molecola legante). Hb ossigeno processo ossigenazione è destinata a Hb molecola per molecola di quattro subunità, la prima dopo una subunità di ossigeno attraverso l'interfaccia tra le subunità per passare informazioni alla subunità adiacente, causando la allosterico molecola rendono Poi l'affinità per l'ossigeno di subunità maggiore di uno rispetto al quarto subunità affinità per l'ossigeno rispetto alla prima subunità di circa 400 volte, un fenomeno chiamato sinergia. Poiché vi è un effetto sinergico, in modo che la saturazione dell'ossigeno di Hb una curva a forma di S. H o 2,3 - molecole di Hb difosfoglicerato (BPG) e combinare diverse parti, provocando prestazioni inibizione allosterico, in modo che l'affinità per l'ossigeno di Hb diminuita ossiemoglobina per promuovere il rilascio di ossigeno. Qui l'ossigeno, H , BPG sono agenti allosterici, hanno siti di legame HB con differenti effetti causati anche diversi.
|
